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Si-Click – (Copper-free) Click Chemie

Das Labeln von Proteinen in intakten Zellen erlaubt Zweierlei: man kann die gelabelten Proteine in ihrer natürlichen Umgebung beobachten und verfolgen, und man kann wichtige Erkenntnisse bezüglich der Zellbiologie gewinnen – auch hinsichtlich einer möglichen Wirkstoffentwicklung.
Heute existieren verschiedenste Ansätze für das Protein-Labeling, die sich in der Größe der Modifikation, dem generellen Anwendungsbereich und der Benutzerfreundlichkeit unterscheiden.
Ein großer Nachteil vieler genetisch codierter Tags ist ihre Größe; diesen Nachteil kann man überwinden, indem man einzelne Aminosäuren mit kleinen Farbstoffmolekülen kennzeichnet.
Genetisch kodierbare unnatürlichen Aminosäuren (UAAs) befinden sich bei SiChem in der Entwicklung.

Die neuen L-Lysin-basierten Verbindungen haben Cyclooctin-, trans-Cycloocten oder oder Propargyl-Einheiten, die in Proteine – unter anderem von E. coli und Säugerzellen – eingebaut werden können.
Kupfer (I)-katalysierte (Copper(I)-catalyzed Azide-Alkyne Cycloaddition / CuAAC) Click-Chemie zwischen Aziden und linearen Alkinen und die beiden stärksten Vertreter von in vivo bioorthogonalen chemischen Reaktionen, strain-promoted alkyne-azide cycloaddition (SPAAC) und strain-promoted inverse electron-demand Diels-Alder cycloaddition (SPIEDAC) können dazu verwendet werden, effizient und schnell Fluorophore konjugiert zu Azid- und Tetrazin-Einheiten anzubringen.
Durch diese modulare Technik kann jede denkbare Probe -gekoppelt an eine Azid- oder Tetrazin-Einheit – an jedes Protein mit einer entsprechenden unnatürlichen Seitenkette angebracht werden.

Copper(I)-catalyzed

Copper-free